จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี
เซอร์ปิน บี10 (อังกฤษ : Serpin peptidase inhibitor, clade B, member 10 หรือ SERPINB10) เป็นโปรตีน ของมนุษย์ และเป็นโปรตีนสมาชิกลำดับที่ 10 ในเคลด บีของมหาวงศ์ เซอร์ปิน ถูกถอดรหัสได้จากยีน SERPINB10 บนโครโมโซมคู่ที่ 18 [ 5]
โดยปกติแล้ว โปรตีนในมหาวงศ์ เซอร์ปิน จะทำงานควบคุมกระบวนต่างๆของเซลล์ได้อย่างหลากหลาย ทั้งภายในและภายนอกเซลล์ เช่น กระตุ้นระบบคอมพลีเมนต์, ควบคุมกระบวนการการละลายลิ่มเลือด และการจับลิ่มของเลือด , ควบคุมระบบการเปลี่ยนแปรรูปของเซลล์ , กดการเจริญของเนื้องอก , ควบคุมสมกุลการเกิดอะพอพโทซิส และการเคลื่อนที่ของเซลล์ โดยโครงสร้างของเซอร์ปิน นั้นเป็นโครงสร้างโปรตีนตติยภูมิที่มีความหลากหลายต่ำมาก (well conserved) ซึ่งจะประกอบไปด้วยแผ่นบีตา 3 แผ่น และเกลียวอัลฟา 8 หรือ 9 เกลียว[ 6] ส่วนสำคัญของโมเลกุลเซอร์ปีนที่ใช้ในการเข้าทำปฏิกิริยานั้นประกอบไปด้วยวงศูนย์ปฏิกิริยา (reactive center loop; RCL) ที่เชื่อมต่ออยู่กับแผ่นบีตา A และ C โดย Protease inhibitor-10 (PI10 หรือ SERPINB10) จัดเป็นสมาชิกหนึ่งในวงศ์ย่อยของเคลดบี (โอแวลบูมิน) ซึ่งมีความเกี่ยวเนื่องสัมพันธ์เป็นอย่างมากกับ Serpin PI1 ต้นแบบ (MIM 107400) โดยการวิเคราะห์หลักฐานกายวิภาคเปรียบเทียบพบว่า ทั้งเซอร์ปิน บี10 และเซอร์ปิน PI1 ต้นแบบนั้น มีการพัฒนาโครงสร้างมาจากจุดกำเนิดเดียวกันแต่ทำหน้าที่ต่างกัน (homology) และคล้ายกับโอแวลบูมิน ที่พบในไข่ไก่ กล่าวคือ ขาดส่วนต่อขยายที่ปลาย N- และปลาย C-, ไม่มีเปปไทด์ส่งสัญญาณ และมีหมู่ของซีรีน เป็นส่วนประกอบก่อนตำแหน่งท้ายสุด แทนที่จะเป็นแอสพาราจีน [ 7]
↑ 1.0 1.1 1.2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000242550 – Ensembl , May 2017
↑ 2.0 2.1 2.2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000092572 – Ensembl , May 2017
↑ "Human PubMed Reference:" . National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine .
↑ "Mouse PubMed Reference:" . National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine .
↑ "Entrez Gene: Serpin peptidase inhibitor, clade B (ovalbumin), member 10" .
↑ Huber R, Carrell RW (November 1989). "Implications of the three-dimensional structure of alpha 1-antitrypsin for structure and function of serpins". Biochemistry . 28 (23): 8951–66. doi :10.1021/bi00449a001 . PMID 2690952 .
↑ * Bartuski AJ, Kamachi Y, Schick C, Overhauser J, Silverman GA (August 1997). "Cytoplasmic antiproteinase 2 (PI8) and bomapin (PI10) map to the serpin cluster at 18q21.3". Genomics . 43 (3): 321–8. doi :10.1006/geno.1997.4827 . PMID 9268635 .
Chuang TL, Schleef RR (April 1999). "Identification of a nuclear targeting domain in the insertion between helices C and D in protease inhibitor-10" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (16): 11194–8. doi :10.1074/jbc.274.16.11194 . PMID 10196205 .
Lindskog C, Korsgren O, Pontén F, Eriksson JW, Johansson L, Danielsson A (May 2012). "Novel pancreatic beta cell-specific proteins: antibody-based proteomics for identification of new biomarker candidates". Journal of Proteomics . 75 (9): 2611–20. doi :10.1016/j.jprot.2012.03.008 . PMID 22465717 .
Schleef RR, Chuang TL (August 2000). "Protease inhibitor 10 inhibits tumor necrosis factor alpha -induced cell death. Evidence for the formation of intracellular high M(r) protease inhibitor 10-containing complexes" . The Journal of Biological Chemistry . 275 (34): 26385–9. doi :10.1074/jbc.C000389200 . PMID 10871600 .
Shioji G, Ezura Y, Nakajima T, Ohgaki K, Fujiwara H, Kubota Y, Ichikawa T, Inoue K, Shuin T, Habuchi T, Ogawa O, Nishimura T, Emi M (2005). "Nucleotide variations in genes encoding plasminogen activator inhibitor-2 and serine proteinase inhibitor B10 associated with prostate cancer" . Journal of Human Genetics . 50 (10): 507–15. doi :10.1007/s10038-005-0285-1 . PMID 16172807 .
Riewald M, Schleef RR (November 1995). "Molecular cloning of bomapin (protease inhibitor 10), a novel human serpin that is expressed specifically in the bone marrow" . The Journal of Biological Chemistry . 270 (45): 26754–7. doi :10.1074/jbc.270.45.26754 . PMID 7592909 .
บทความนี้รวบรวมข้อมูลจากหอสมุดแพทยศาสตร์แห่งชาติอเมริกัน ซึ่งจัดเป็นสาธารณสมบัติ
สารยับยั้ง สารยับยั้งข้ามกลุ่ม ไม่ใช่สารยับยั้ง