ทูบิวลิน
| ทูบิวลิน | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 โครวสร้าง kif1a head-microtubule complex ในรูป atp-form | |||||||||
| ป้ายระบุ | |||||||||
| สัญลักษณ์ | Tubulin | ||||||||
| พีแฟม | PF00091 | ||||||||
| วงศ์ในพีแฟม | CL0442 | ||||||||
| อินเทอร์โปร | IPR003008 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00201 | ||||||||
| SCOP | 1tub | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1tub | ||||||||
| |||||||||
ทิวบูลิน, ทิวบิวลิน หรือ ทูบิวลิน (Tubulin) ในชีววิทยาโมเลกุลอาจหมายถึงซูเปอร์แฟมิลีของโปรตีนพวกกลอบูลาร์โปรตีน หรือหมายถึงหนึ่งในโปรตีนสมาชิกของซูเปอร์แฟมิลีนั้น อัลฟา (α- ) และ เบตาทูบิวลิน (β-tubulin) เกิดการพอลีเมอไรส์กันเป็นไมโครทิวบิล องค์ประกอบหลักหนึ่งของไซโทสเกเลเทิน[1] หน้าที่หลักของไมโครทิวบิลนั้นอยู่ในกิจกรรมทางเซลล์หลาย ๆ ประการที่ตำเป็น เช่น การแบ่งเซลล์แบบไมโทซิส ยาเชื่อมติดทูบิวลิน (Tubulin-binding drugs) สามารถฆ่าเซลล์มะเร็งได้ผ่านการขัดขวางพลวัตของไมโครทิวบิลในเซลล์ซึ่งจำเป็นต่อการแยกดีเอ็นเอ ซึ่งนำไปสู่การแบ่งเซลล์
ใสยูคารีโอทนั้นพบทูบิวลินหกชนิดในซูเปอร์แฟมิลีนี้ อย่างไรก็ตามอาจไม่ปรากฏครบทั้งหมดในทุกสปีชีส์[2][3] ทั้งอัลฟาและเบตาทูบิวลินมีมวล 50 kDa จึงมีความใกล้เคียงกันกับแอกติน (ซึ่งมีมวลประมาณ ~42 kDa) ในทางกลับกันนั้น พอลิเมอร์ของทูบิวลิน (ซึ่งคือไมโครทิวบิล) มีแนวโน้มที่จะมีขนาดใหญ่กว่าแอกตินฟีลาเมนต์เนื่องมาจากธรรมชาติที่เป็นทรงกระบอก
เป็นที่ยอมรับกันมานานว่าทูบิวลินนั้นมีเฉพาะต่อพวกยูคารีโอตเท่านั้น อย่างไรก็ตาม ในผลการศึกษาล่าสุดพบว่าใน โปรคารีโอตพบโปรตีนบางชนิดที่อาจมีความเกี่ยวพันกันกับทูบิวลิน[4][5][6][7]
อ้างอิง
[แก้]- ↑ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (June 2015). "The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments". Journal of Cell Science. 128 (11): 2009–19. doi:10.1242/jcs.165563. PMID 25788699.
- ↑ Findeisen P, Mühlhausen S, Dempewolf S, Hertzog J, Zietlow A, Carlomagno T, Kollmar M "Six subgroups and extensive recent duplications characterize the evolution of the eukaryotic tubulin protein family" Genome Biol Evol (2014) 6:2274-2288.
- ↑ Turk E, Wills AA, Kwon T, Sedzinski J, Wallingford JB, Stearns T "Zeta-Tubulin Is a Member of a Conserved Tubulin Module and Is a Component of the Centriolar Basal Foot in Multiciliated Cells" Current Biology (2015) 25:2177-2183.
- ↑ Nogales E, Downing KH, Amos LA, Löwe J (June 1998). "Tubulin and FtsZ form a distinct family of GTPases". Nature Structural Biology. 5 (6): 451–8. doi:10.1038/nsb0698-451. PMID 9628483.
- ↑ Jenkins C, Samudrala R, Anderson I, Hedlund BP, Petroni G, Michailova N, และคณะ (December 2002). "Genes for the cytoskeletal protein tubulin in the bacterial genus Prosthecobacter". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (26): 17049–54. Bibcode:2002PNAS...9917049J. doi:10.1073/pnas.012516899. PMC 139267. PMID 12486237.
- ↑ Yutin N, Koonin EV (March 2012). "Archaeal origin of tubulin". Biology Direct. 7: 10. doi:10.1186/1745-6150-7-10. PMC 3349469. PMID 22458654.
- ↑ Larsen RA, Cusumano C, Fujioka A, Lim-Fong G, Patterson P, Pogliano J (June 2007). "Treadmilling of a prokaryotic tubulin-like protein, TubZ, required for plasmid stability in Bacillus thuringiensis". Genes & Development. 21 (11): 1340–52. doi:10.1101/gad.1546107. PMC 1877747. PMID 17510284.
แหล่งข้อมูลอื่น
[แก้]- Tubulin ในหอสมุดแพทยศาสตร์แห่งชาติอเมริกัน สำหรับหัวข้อเนื้อหาทางการแพทย์ (MeSH)
- EC 3.6.5.6
- Protocols for tubulin experiments
- High-resolution tubulin infographic
| ฐานข้อมูลการควบคุมรายการหลักฐาน: ประจำชาติ |
|---|
